Белки

Функции белков. Белки – это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота. В некоторых белках содержится сера. Молекулы белков – цепи, построенные из аминокислот. Это макромолекулы. Их масса колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов дальтон. В природных белках встречается двадцать различных аминокислот. Каждому белку свойственна своя особая последовательность аминокислот. Количество разнообразных белков в природе исчисляется десятками тысяч. В клетках на их долю приходится более 50 % от сухой массы. На клеточном уровне они выполняют много функций. Белки входят в состав всех клеточных органоидов, то есть выполняют структурные функции. В процессе метаболизма в клетке одновременно происходит несколько тысяч реакций. Каждая реакция контролируется специализированным белком – ферментом, который отвечает за точность и скорость проведения реакции. Работа ферментов очень специфична. Один фермент контролирует проведение одной реакции. Ферментативная функция белков – одна из важнейших функций в клетке. С помощью белков происходит транспорт веществ в организме и на клеточном уровне. Все знают белок гемоглобин, осуществляющий перемещение кислорода и углекислого газа в крови. Этот пример демонстрирует транспортную функцию белков. Невозможна жизнь организма без защиты от болезнетворных факторов внешней среды. Эту функцию выполняет иммунная система. В основе работы иммунной системы лежит взаимодействие белков с чужеродными химическими соединениями. Мы перечислили только самые важные функции белков. На самом деле их гораздо больше. Белки – важный компонент пищи животных. В организме они расщепляются до аминокислот, которые используются клетками для построения новых белков.

Вопросы

1. Какие мономеры входят в состав белков?

2. Какую долю по массе составляют белки в клетке?

3. Перечислите основные функции белков в клетках.

4. Почему говорят о специфичности работы ферментов?

5. Назовите белок, который выполняет транспортную функцию.

Строение белков

1. Аминокислоты. Пептидная связь. Аминокислоты, соединенные друг с другом последовательно, образуют первичную структуру белка, или полипептидной цепи.

Каждая аминокислота имеет группу – NH₂, которая обладает свойствами основания, и группу – СООН, характерную для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства кислоты и основания. Они способны взаимодействовать друг с другом. Взаимодействуя с помощью рибосом, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной группировки и азотом основной группы. Образовавшаяся ковалентная связь называется пептидной связью. Побочный продукт реакции – вода. Полипептидные цепочки из аминокислот обычно не ветвятся и не замыкаются в кольцо.

Аминокислоты имеют общий план строения, но отличаются друг от друга по строению радикала. Радикалы могут иметь простое или сложное строение, могут содержать серу: – CH₂SH.

2. Вторичная структура. Белковая спираль. Громадная полипептидная цепь самопроизвольно складывается в пространстве за счет взаимодействия между остатками карбоксильных и аминогрупп аминокислотных остатков. Основа взаимодействия аминокислотных остатков – слабые водородные связи, многократно повторяющиеся вдоль длинной полипептидной цепи. В результате такого взаимодействия цепь приобретает вид спирали (a-структура) (рис. 3.1).

Рис. 3.1. Вторичная структура полипептида – ?-спираль (по Албертс, Брей, Льюис и др., 1994).

3. Третичная и четвертичная структуры. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию между собой сложных радикалов аминокислотных остатков в составе одного белка. Например, удаленные друг от друга в полипептидной цепи две аминокислоты, содержащие в составе радикалов серу, могут образовывать дисульфидные мостики, или S-S связи. Благодаря подобным взаимодействиям полипептидная спираль сворачивается и приобретает специфическую форму, например глобулы. Большинство белков глобулярные: общая формула их молекул более или менее сферическая. Известны и фибриллярные белки. Их молекулы в рабочем состоянии вытянуты в волокно. Пространственная конфигурация полипептидной молекулы играет важную роль в осуществлении ее функции.

Четвертичная структура белка представляет собой сложное функциональное объединение нескольких полипептидных молекул с третичной структурой. Например, молекула белка гемоглобина включает в себя четыре полипептида с третичной структурой: две молекулы a-гемоглобина и две молекулы b-гемоглобина. Кроме того, в центре этой сложной молекулы находится гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо. Функциональная особенность гемоглобина, как и других белковых молекул, зависит от его пространственной конфигурации (рис. 3.2).

Рис. 3.2. Третичная и четвертичная структура молекулы гемоглобина.

Биосинтез белка осуществляется в цитоплазме всех живых клеток. Происходит этот процесс на рибосомах с участием матричных РНК (мРНК) и транспортных РНК (тРНК), которые образуются в ядре, как на матрице, на молекуле ДНК. Хотя молекулы ДНК не принимают непосредственного участия в биосинтезе белка на рибосомах, они играют в этом процессе ключевую роль. В них закодирована информация о последовательности аминокислот в молекуле белка. Главный постулат клеточной биологии: ДНК ? РНК ? белок. Чтобы разобраться в процессе биосинтеза белка, рассмотрим строение и функции нуклеиновых кислот, что важно для понимания работы клетки.

Вопросы

1. Какие химические элементы входят в состав молекул белков?

2. Из каких химических соединений образуются молекулы белков в клетке?

3. В чем значение водородных связей в белковых молекулах?

4. В чем значение правильных пространственных конфигураций белковых молекул?

5. Каким образом формируется глобулярная структура белка?

6. Приведите пример белка, для которого характерна четвертичная структура.

7. Что такое полипептид?

Данный текст является ознакомительным фрагментом.