III. Фибриллярные белки

Высшие структуры фибриллярных белков имеют форму длинной нити, они плохо растворимы в воде. Практически все они выполняют важнейшую структурную функцию. Иначе говоря, из фибриллярных белков построено наше тело. Классификация фибриллярных протеинов по строению:

– ?-фибриллярные белки (?-кератины);

– белки коллагенового типа.

1. ?-фибриллярные белки (?-кератины)

?-кератины являются основным структурным компонентом покровных тканей организмов позвоночных. На их долю приходится большая часть сухого остатка кожи и ее производных: волосы, ногти, когти, рога, копыта, иглы, панцирь, чешуя.

а) Первичная структура имеет ряд особенностей: а) много аминокислот с гидрофобными радикалами. Поэтому ?-кератины совершенно нерастворимы в воде; б) значительное количество цистеина; в) ?-кератины спирализованы по всей длине, а т. к. пролин нарушают спирализацию, в их составе его нет.

б) Вторичная структура ?-кератинов – классическая ?-спираль (см. выше).

в) Третичную структуру этих протеинов можно рассмотреть на примере построения волоса. Три параллельно расположенных ?-спирализованных цепи, с одинаковой направленностью жестко связаны друг с другом большим количеством поперечных дисульфидных связей (для этого и нужен цистеин). Триада спирализованных цепей полого закручиваются относительно друг друга, образуя суперспираль (протофибрилла).

2. ?-фибриллярные белки (?-кератины)

В организме позвоночных отсутствуют ?-кератины. Эти белки характерны для чуждого нам мира организмов – членистоногих. Наиболее типичные примеры: фиброин шелка и кератин паутины. Основной отличительной особенностью построения подобных белков является ?-структура.

а) Первичная структура. В ?-кератинах преобладают аминокислоты с маленькими, необъемными радикалами: глицин (до 50%), аланин и др. В составе фиброина шелка, например, 50% глицина. Пептидные цепи ?-кератинов плотно прижаты друг к другу, что исключает присутствие крупных аминокислот. Благодаря такой компактности ?-кератины являются самыми прочными волокнами в природе.

в) Вторичная структура – классическая ?-структура, описанная выше.

3. Фибриллярные белки коллагенового типа

Если ?-фибриллярные белки лежат в основе построения покровных тканей позвоночных, а ?-кератины в организме человека вообще отсутствуют, то протеины коллагенового типа являются основным строительным компонентом опорных тканей (соединительная ткань и ее производные: кости, сухожилия, связки, хрящи).

Важнейшим компонентом соединительной ткани является коллаген. Это самый распространенный белок человеческого организма (1/3 от массы сухого остатка тела). Основная его функция – обеспечение механической прочности органов и тканей.

а) Первичная структура – преобладают: глицин (до 33%), аланин (11%), гидроксипролин и гидроксилизин (21%). Стоит заметить, что гидроксипролин специфичен только для коллагена.

б) Вторичная структура – тропоколлаген – 3 коллагеновых нити, объединенные в общую суперспирализованною частицу.

в) Третичная структура – множество единиц тропоколлагена, соединенных в единое коллагеновое волокно ковалентными (эфирными лизин-лизиновыми) связями.

Другим важным соединительнотканным протеином является эластин. Его структурная организация во многом схожа с коллагеновой, но имеется ряд существенных отличий. В первичной структуре очень мало пролина. Это объясняет высокую спирализованность эластиновых цепей во вторичной структуре. Следует отметить, что эти спирали, обеспечивающие высокую растяжимость, не имеют ничего общего с классическими ?-спиралями.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.