Глава 33. Биохимия мышечной ткани

Глава 33. Биохимия мышечной ткани

Подвижность является характерным свойством всех форм жизни - расхождение хромосом в митотическом аппарате клеток, воздушно-винтовые движения жгутиков бактерий, крыльев птиц, точные движения человеческой руки, мощная работа мышц ног. Все это достигается работой мышц, обеспечивающих подвижность путем сокращения и последующего расслабления.

Принято различать три типа мышечной ткани:

1. скелетная мускулатура;

2. сердечная мышца;

3. гладкая мускулатура.

Существует также деление на:

1. гладкие мышцы;

2. поперечно-полосатые мышцы.

К поперечно-полосатым мышцам относятся:

1. скелетные;

2. мышцы языка и верхней трети пищевода;

3. внешние мышцы глазного яблока и некоторые другие.

Гладкая мышечная ткань входит в состав мышц внутренних органов: желудочно-кишечного тракта, бронхов, мочевыводящих путей, кровеносных сосудов.

В морфологическом отношении миокард относится к поперечно-полосатой мускулатуре, но по ряду других признаков он занимает промежуточное положение между гладкими и поперечно-полосатыми мышцами.

Белки мышечной ткани

Выделяют три группы белков:

1. миофибриллярные белки – 45 %;

2. саркоплазматические белки – 35 %;

3. белки стромы – 20 %.

Миофибриллярные белки.

К этой группе относятся:

1. миозин;

2. актин;

3. актомиозин;

а также так называемые регуляторные белки:

4. тропомиозин;

5. тропонин;

6. a - и b-актин.

Саркоплазматические белки.

Характеризуются растворимостью в солевых растворах с низкой ионной силой. К числу саркоплазматических белков относятся: дыхательный пигмент миоглобин, разнообразные белки-ферменты (гликолиза, дыхания и окислительного фосфорилирования, азотистого и липидного обмена) и др.

Белки стромы.

Представлены в основном коллагеном и эластином. Белок миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z.

Экстрактивные вещества мышц:

1. адениловые нуклеотиды (АТФ, АДФ, АМФ);

2. гликоген – запасной источник энергии;

3. креатин, креатинфосфат – резервный источник ресинтеза АТФ;

4. свободные аминокислоты;

5. карнозин, ансерин – специфические азотистые вещества; увеличивают амплитуду мышечного сокращения, сниженную утомлением;

6. неорганические соли.

Биохимические механизмы сокращения и расслабления мышц

Биохимический цикл мышечного сокращения состоит из 5 стадий:

1. 1–2–3 – стадии сокращения;

2. 4–5 – стадии расслабления.

1 стадия – в стадии покоя миозиновая «головка» может гидролизовать АТФ до АДФ и Фн, но не обеспечивает освобождения продуктов гидролиза. Образуется стабильный комплекс: миозин-АДФ-Фн.

2 стадия – возбуждение двигательного нерва приводит к освобождению ионов Са²⁺ из саркоплазматического ритикулума мышечного волокна. Ионы Са²⁺ связываются тропонином С (Тн-С). В результате этого взаимодействия изменяется конформация всей молекулы тропонина, а затем – тропомиозина. Вследствие этого в актине открываются центры связывания с миозином. Миозиновая «головка» связывается с F-актином, образуя с осью фибриллы угол около 900.

3 стадия – присоединение актина к миозину обеспечивает высвобождение АДФ и Фн из актин-миозинового комплекса. Это приводит к изменению конформации этого комплекса и угол между актином и миозиновой «головкой» изменяется с 900 до 450. В результате изменения угла филаменты актина втягиваются между филаментами миозина, т. е. происходит их скольжение навстречу друг другу. Укорачиваются саркомеры, сокращаются мышечные волокна.

4 стадия – новая молекула АТФ связывается с комплексом актин-миозин.

5 стадия – комплекс миозин-АТФ обладает низким сродством к актину и поэтому происходит отделение миозиновой «головки» от F-актина. Филаменты возвращаются в исходное состояние, мышца расслабляется. Затем цикл возобновляется.

Рис. 33.1. Цикл мышечного сокращения

Движущая сила мышечного сокращения – энергия, освобождающаяся при гидролизе АТФ.