Читайте также
Глава 496. Почему кодируемых аминокислот двадцать? (XII)
Неискушенному Читателю может показаться, что элементы машины генетического кодирования описаны в предыдущей главе настолько детально, что к концу чтения он стал даже как-то утомляться, чувствуя, что несколько
Глава 23. Обмен аминокислот. Динамическое состояние белков организма
Значение аминокислот для организма в первую очередь заключается в том, что они используются для синтеза белков, метаболизм которых занимает особое место в процессах обмена веществ между организмом и
Всасывание аминокислот.
Происходит путем активного транспорта с участием переносчиков. Максимальная концентрация аминокислот в крови достигается через 30–50 мин после приема белковой пищи. Перенос через щеточную каемку осуществляется целым рядом переносчиков, многие
Наследственные нарушения транспорта аминокислот
Болезнь Хартнупа – нарушение всасывания триптофана в кишечнике и его реабсорбции в почечных канальцах. Так как триптофан служит исходным продуктом для синтеза витамина РР, то основные проявления болезни Хартнупа –
Превращение аминокислот микрофлорой кишечника
Микроорганизмы кишечника располагают набором ферментативных систем, отличных от соответствующих ферментов тканей организма человека и катализирующих самые разнообразные превращения пищевых аминокислот и не
Пути обмена аминокислот в тканях
Аминокислоты – это бифункциональные соединения, содержащие аминную и карбоксильную группу. Реакции по этим группам являются общими для различных аминокислот. К ним относят:1. по аминной группе – реакции дезаминирования и
Трансаминирование аминокислот
Трансаминирование – реакции переноса a-аминогруппы с аминокислоты на a-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы. Это сложные ферменты, коферментом
Дезаминирование аминокислот
Дезаминирование аминокислот – реакция отщепления a-аминогруппы от аминокислоты с выделением аммиака. Различают два типа реакций дезаминирования: прямое и непрямое.Прямое дезаминирование – непосредственное отщепление аминогруппы от
Окислительное дезаминирование глутамата
Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, который несколько отличается от типичных оксидаз L-аминокислот:1. в качестве кофермента содержит
Декарбоксилирование аминокислот
Некоторые аминокислоты и их производные могут подвергаться декарбоксилированию. Реакции декарбоксилирования необратимы и катализируются ферментами декарбоксилазами, нуждающимися в пиридоксальфосфате в качестве кофермента.
Пути катаболизма углеродного скелета аминокислот
Трансаминирование и дезаминирование аминокислот ведет к образованию безазотистых углеродных скелетов аминокислот – ?-кетокислот. В состав белков входят 20 аминокислот, различающихся по строению углеводородного
Глава 25. Метаболизм отдельных аминокислот
Метаболизм метионина
Метионин – незаменимая аминокислота. Метильная группа метионина – мобильный одноуглеродный фрагмент, используемый для синтеза ряда соединений. Перенос метильной группы метионина на соответствующий
Роль печени в обмене аминокислот и белков
Печень играет центральную роль в обмене белков и других азотсодержащих соединений. Она выполняет следующие функции:1. синтез специфических белков плазмы: - в печени синтезируется: 100 % альбуминов, 75 – 90 % ?-глобулинов, 50 %
Обмен свободных аминокислот в головном мозге
Аминокислоты играют важную роль в метаболизме и функционировании ЦНС. Это объясняется не только исключительной ролью аминокислот как источников синтеза большого числа биологически важных соединений, таких как белки,
Глава 496.
Почему кодируемых аминокислот двадцать? (XII)
Неискушенному Читателю может показаться, что элементы машины генетического кодирования описаны в предыдущей главе настолько детально, что к концу чтения он стал даже как-то утомляться, чувствуя, что несколько