4. Биохимические функции других белков trxG

Биохимические активности большинства других белков trxG остаются довольно таинственными. Ring3, человеческий аналог гена female-sterile homeotic (fsh) из группы trxG у Drosophila, кодирует ядерную протеинкиназу с двумя бромодоменами, для которой предполагается участие в продвижении по клеточному циклу и в лейкемогенезе, но субстраты которой в настоящее время неизвестны (Denis and Green, 1996). Ген Tonalli (Тпа) из группы trxG кодирует белок, родственный белкам SPRING finger, участвующим в сумоилировании, что позволяет предполагать, что он может также регулировать транскрипцию через ковалентную модификацию других, все еще неидентифицированных, белков (Gutierrez et al., 2003). Ген sallimus (sis) из группы trxG был идентифицирован при скрининге на экстрагенные супрессоры Рс (Kennison and Tamkun, 1988) и впоследствии оказался кодирующим Titin у Drosophila (Machado and Andrew, 2000). Подобно своему аналогу у позвоночных, Titin у Drosophila помогает поддерживать целостность и эластичность саркомера. Кроме того, Titin является хромосомным белком, необходимым для конденсации и расхождения хромосом (Machado and Andrew, 2000). Эти интригующие открытия позволяют предположить потенциальную роль белков trxG в регулировании структуры хроматина более высокого порядка.